Producción de biodiesel de piñón (Jatropha curcas) y palma africana (Elaeis guineensis) con dos enzimas derivadas de Candida antarctica

Este estudio evaluó el rendimiento y características físico-químicas del biodiesel de piñón (Jatropha curcas) y palma africana (Elaeis guineensis) utilizando dos catalizadores enzimáticos (Callera Trans L y Novozym 435) vs. un catalizador básico (NaOH). Se utilizaron las condiciones óptimas. Se utilizó un DCA con un arreglo factorial 2 × 3, con tres repeticiones. Se utilizó un ANDEVA y separación de medias LS Means cuando hubo interacción y separación de medias Tukey cuando no hubo interacción con significancia de 0.05 en el programa SAS 9.1. Se evaluó rendimiento, humedad, porcentaje de ácidos grasos libres (AGL), índice de peróxidos, índice de estabilidad oxidativa (OSI), color y perfil de ácidos grasos utilizando métodos oficiales de la AOCS, AOAC y ASTM. El porcentaje de biodiesel fue afectado por la fuente de biodiesel (P=0.02). El biodiesel de Jatropha curcas usando Callera Trans L presentó un rendimiento de 83.4% (g de biodiesel/100 g de aceite) estadísticamente igual (P=0.87) a Novozym 435 (82.8%) y (P=0.05) a NaOH (74.7%). El biodiesel de palma africana usando Novozym 435 presentó un rendimiento de 75.3% estadísticamente igual (P=0.52) a Callera Trans L (72.7%) y (P=0.52) a NaOH (72.6%). Ninguno de los tratamientos que utilizaron catálisis enzimática cumplió con los parámetros establecidos por la norma ASTM D6751. Los tratamientos que utilizaron NaOH cumplieron con los parámetros establecidos por la norma ASTM D6751 para porcentaje de AGL y OSI. Se recomienda hacer estudios a escala de planta piloto y mejorar la cuantificación de ésteres monoalquílicos incluyendo un estándar interno en el análisis cromatográfico.

Detalles Bibliográficos

Autor principal:	Moreno M., Luis E.
Otros Autores:	Bueso, Francisco
Formato:	Tesis biblioteca
Idioma:	spa
Publicado:	Zamorano: Escuela Agrícola Panamericana, 2013. 2013
Materias:	Análisis cromatográfico, ASTM, D6751, Callera Trans L,, Catálisis enzimática, Novozym 435, Novozym 435,
Acceso en línea:	https://bdigital.zamorano.edu/handle/11036/1808
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